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Chondroïtinase B - Qualité pour fins de recherche PN 50-018
Version imprimable (PDF) Chondroïtinase B - Fiche d'information, qualité pour fins de recherche |
| Synonymes |
Chondroïtine B-éliminase
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| Source |
Flavobacterium heparinum (recombinant)
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No. d'enzyme
Numéro CAS |
E.C. 4.2.2.19
52227-85-5 |
| Réaction catalytique |
L'enzyme segmente, par un mécanisme d'élimination, les chaînes de polysaccharides comprenant des liaisons 1-4 entre les hexosamines et les résidus d'acide iduronique dans le dermatane-sulfate (la chondroïtine B). La réaction donne lieu à des oligosaccharides (principalement des disaccharides) contenant des acides uroniques non saturés qui peuvent se déceler à la spectroscopie UV à 232 nm
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| Spécificité des substrats |
Le dermatane-sulfate (le chondroïtine-sulfate B). |
| Propriétés |
- Poids moléculaire: 54,779 Da
- Point isoélectrique: 9.4 – 9.6
- pH d'activité optimale: 7 - 8
- Zone de pH d'activité: 5 - 10
- Plage de température optimale: 20 °C – 37 °C
- La structure des cristaux a été précisée et publiée (voir les références).
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| Pureté |
≥90% par "HPLC" en phase inversée (chromatographie liquide à haute pression).
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| Activité spécifique |
≥550 UI/mg (substrat: le dermatane-sulfate)
Une unité internationale se définit comme étant la quantité d'enzyme qui dégagera, à partir du dermatane-sulfate, 1.0 µmole d'oligosaccharides non saturés par minute à 30°C et à un pH de 8.0
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| Stabilité |
PN 50-018: (vial de 5 µg): La date d'expiration est de 30 mois de la date de fabrication, congelé à -70°C dans un tampon aqueux contenant du chlorure de sodium, du phosphate de sodium et du sucrose 5%.
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| Applications |
- Comme réactif de recherche (dégradation des glycosaminoglycanes).
- Pour la préparation de disaccharides et d'oligosaccharides de dermatane-sulfate.
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| Disponibilité |
Le système breveté d'extraction à partir de F. heparinum et les procédés de fermentation et d'isolation que IBEX Pharmaceutiques a mis au point rendent possible la production de fortes quantités d'un produit de grande pureté.
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| Références |
- Revue: "Enzymatic Degradation of Glycosaminoglycans". S. Ernst et al, Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (1995), 30(5): 387-444.
- "Isolation and Expression in Escherichia coli of cslA and cslB, Genes Coding for the Chondroitin Sulfate-Degrading Enzymes Chondroitinase AC and Chondroitinase B, Respectively, from Flavobacterium heparinum". A.L. Tkalec, D. Fink, F. Blain, G. Zhang-Sun, M. Laliberté, D.C. Bennett, K. Gu, J.J.F. Zimmermann et H. Su, Applied and Environmental Microbiology (200) 66(1): 29-35.
- "Purification, Characterization and Specificity of Chondroitin Lyases and Glycuronidase from Flavobacterium heparinum". K. Gu, R.J. Linhardt, M.Laliberté, K. Gu and J. Zimmermann, in Biochem. J. (1995) 312: 569-577.
- "A comparative Study Between a Chondroitinase B and a Chondroitinase AC from Flavobacterium heparinum". M.Y.M. Michelacci et D.C.P. Dietrich, Biochemical Journal (1975) 151: 121-129.
- "Crystal Structure of Chondroitinase B from Flavobacterium heparinum and its Complex with a Disaccharide Product at 1.7 Å Resolution". W. Huang, A. Matte, Y. Li, Y.S. Kim, R.J. Linhardt, H. Su et M. Cygler, J. Mol. Biol. (1999) 294: 1257-126
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